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NCERT Klasse 12 Chemie Kapitel 10 Biomoleküle Übungslösungen

10.1 Was sind Monosaccharide?

Sol. Dies sind die einfacheren Kohlenhydrate, die nicht weiter zu ihrem Aldehyd oder Keton hydrolysiert werden können. Klassifizierung von Monosacchariden anhand der Anzahl der Kohlenstoffatome und der funktionellen Gruppe:

A) Monosaccharide, die eine Aldehydgruppe enthalten, werden als Aldosen bezeichnet und solche, die eine Ketogruppe enthalten, werden als Ketosen bezeichnet.

B) Auf der Grundlage der Anzahl der Kohlenstoffatome, die Monosaccharide enthalten, werden sie weiter in Triosen, Tetrosen, Pentosen, Hexosen und Heptosen eingeteilt.

10.2 Was sind reduzierende Zucker?

Sol. Reduzierende Zucker sind Kohlenhydrate, die Fehlings Lösung und Tollens Reagenz reduzieren können. Außer Saccharose sind alle Monosaccharide und Disaccharide reduzierende Zucker.

10.3 Beschreiben Sie zwei Hauptfunktionen von Kohlenhydraten in Pflanzen.

Sol. Zwei Hauptfunktionen von Kohlenhydraten in Pflanzen sind:

1. Zellulose wird zum Aufbau der Zellwand verwendet.

2. Stärke fungiert als Speichermolekül.

10.4 Klassifizieren Sie Folgendes in Monosaccharide und Disaccharide. Ribose, 2-Desoxyribose, Maltose, Galaktose, Fruktose und Laktose.

Sol. Monosaccharid: Ribose, 2-Desoxyribose, Galactose, Fructose

Disaccharide: Maltose, Laktose

10.5 Was versteht man unter glykosidischer Verknüpfung?

Sol. Glykosidische Bindung: Dabei handelt es sich um die Bindung, die zwischen zwei Monosaccharideinheiten über ein Sauerstoffatom unter Verlust eines Wassermoleküls entsteht. Zum Beispiel: Saccharosemolekül.

10.6 Was ist Glykogen? Wie unterscheidet es sich von Stärke?

Sol. Sowohl Glykogen als auch Stärke sind Kohlenhydrate. Stärke besteht aus zwei Komponenten – Amylose (15 – 20 %) und Amylopektin (80 – 85 %).

Glykogen ist ein Polysaccharid und kommt in Tieren vor. Bei Tieren werden Kohlenhydrate als Glykogen gespeichert. Es besteht nur aus einer Komponente, deren Struktur Amylopektin ähnelt. Glykogen ist stärker verzweigt als Amylopektin.

10.7 Was sind die Hydrolyseprodukte von (i) Saccharose und (ii) Lactose?

Sol. (ich) Bei der Hydrolyse ergibt Saccharose ein Molekül ∝-D-Glucose und ein Molekül β-D-Fructose.

(ii) Durch die Hydrolyse von Laktose entstehen β-D-Galaktose und β-D-Glucose.

10.8 Was ist der grundlegende Strukturunterschied zwischen Stärke und Cellulose?

Sol. Stärke: Es besteht aus zwei Komponenten: Amylose und Amylopektin.

Amylose ist eine lange lineare Kette aus ∝-D-(+)-Glucose-Einheiten, die sich an den Positionen C1 und C4 verbinden und eine glykosidische Bindung (∝-Verbindung) bilden.

Amylopektin ist ein verzweigtkettiges Polymer aus ∝-D-Glucose-Einheiten. Dabei wird die Kette um die Positionen C1 und C4 weiter verlängert, wodurch eine glykosidische Bindung entsteht, und die Verzweigung findet an den Positionen C1 und C6 statt.

Zellulose: Es handelt sich um ein geradkettiges Polysaccharid aus β-D-Glucose-Einheiten, das sich an C1-C4 verbindet und eine glykosidische Bindung (β-Bindung) bildet.

10.9 Was passiert, wenn D-Glucose mit den folgenden Reagenzien behandelt wird? (i) HI (ii) Bromwasser (iii) HNO₃

Sol. (ich) Wenn D-Glucose über einen längeren Zeitraum mit HI erhitzt wird, entsteht n-Hxan.

(ii) Bei der Behandlung von D-Glucose mit Br-Wasser entsteht D-Gluconsäure.

(iii) Bei der Behandlung mit HNO₃ wird D-Glucose zu Zuckersäure oxidiert.

10.10 Zählen Sie die Reaktionen von D-Glucose auf, die nicht durch seine offene Kettenstruktur erklärt werden können.

Sol. Glukose liegt in zwei kristallinen Formen vor: ∝ und β. Die ∝-Form kristallisiert aus einer konzentrierten Glucoselösung bei 303 K und die β-Form kristallisiert aus einer heißen und gesättigten wässrigen Lösung bei 371 K. Dieses Verhalten kann nicht durch die offene Kettenstruktur von Glucose erklärt werden.

A) Aldehyde ergeben den Schiff-Test, den 2,4-DNP-Test.

Glukose unterliegt diesen Reaktionen nicht.

B) Aldehyde reagieren mit NaHSO4 unter Bildung des Hydrogensulfit-Additionsprodukts.

Glukose unterliegt diesen Reaktionen nicht.

C) Das Pentaacetat der Glucose reagiert nicht mit Hydroxylamin. Dies weist darauf hin, dass in Glucose keine freie −CHO-Gruppe vorhanden ist.

10.11 Was sind essentielle und nicht essentielle Aminosäuren? Nennen Sie zwei Beispiele für jeden Typ.

Sol. Essentielle Aminosäuren: Diese Aminosäuren sind für den menschlichen Körper essentiell, können aber im Körper nicht synthetisiert werden. Daher sollte ihr Bedarf über die Nahrung gedeckt werden. Zum Beispiel: Leucin und Valin.

Nicht-essentielle Aminosäuren: Diese Aminosäuren können im Körper synthetisiert werden. Sie sind auch wichtig für den menschlichen Körper. Zum Beispiel: Alanin und Glycin.

10.12 Definieren Sie Folgendes in Bezug auf Proteine ​​(i) Peptidbindung (ii) Primärstruktur (iii) Denaturierung.

Sol. (ich) Peptidbindung: Wenn die −COOH-Gruppe eines Moleküls einer Aminosäure und die −NH₂-Gruppe eines anderen Moleküls der Aminosäure reagieren, entsteht ein Amid. Bei dieser Reaktion kommt es zur Abspaltung eines Wassermoleküls. Diese Verknüpfung wird als Peptidverknüpfung bezeichnet.

(ii) Primärstruktur: Es handelt sich um eine spezifische Abfolge von Verknüpfungen zwischen Aminosäuren in einer Polypeptidkette. In verschiedenen Proteinen sind unterschiedliche Sequenzen vorhanden. Jede Änderung der Sequenz erzeugt ein anderes Protein.

(iii) Denaturierung: Protein hat eine einzigartige dreidimensionale Struktur und eine einzigartige biologische Aktivität. In diesem Zustand ist es aktiv, nimmt an Reaktionen teil und wird als natives Protein bezeichnet. Wenn das native Protein jedoch physikalischen Veränderungen wie Temperaturschwankungen oder chemischen Veränderungen wie der Störung seiner H-Bindungen ausgesetzt ist, ändert sich der pH-Wert. Diese Aktivitäten stören die Proteinstruktur. Dadurch kommt es zu einer Entfaltung der Kügelchen, wodurch sich die Helix entfaltet. In dieser Form verliert das Protein seine biologische Aktivität. Dieser Verlust der biologischen Aktivität des Proteins wird als Denaturierung bezeichnet.

Durch Denaturierung werden die Sekundär- und Tertiärstrukturen des Proteins zerstört, die Primärstruktur wird jedoch nicht verändert. Zum Beispiel: Gerinnung von Eiweiß beim Kochen eines Eies.

10.13 Was sind die häufigsten Arten der Sekundärstruktur von Proteinen?

Sol. Zwei häufige Arten der Sekundärstruktur von Proteinen: – (i) ∝-Helix-Struktur (ii) β-Faltblattstruktur.

∝-Helix-Struktur: In dieser Struktur bildet die −NH-Gruppe einer Aminosäure eine Wasserstoffbrücke mit der –CO–-Gruppe der benachbarten Windung der rechtsdrehenden Schraube (∝-Helix).

β-Plissee-Faltblattstruktur: In dieser Struktur sind alle Peptidketten bis zur maximal möglichen Ausdehnung gestreckt und liegen dann Seite an Seite. Diese Peptidketten werden durch intermolekulare Wasserstoffbrückenbindungen zusammengehalten. Diese Struktur sieht aus wie die Falten eines Vorhangs. Daher ist es als β-Faltenblattstruktur bekannt.

10.14 Welche Art von Bindung hilft bei der Stabilisierung der ∝-Helix-Struktur von Proteinen?

Sol. Die zwischen der −NH-Gruppe jeder Aminosäure und der −CO-Gruppe der benachbarten Windungen der ∝-Helix gebildeten Wasserstoffbrücken tragen zur Stabilisierung der Helix bei.

10.15 Unterscheiden Sie zwischen globulären und faserigen Proteinen.

Sol. Faseriges Protein

Es hat eine faserartige Struktur. Diese Proteine ​​werden durch starke Wasserstoff- und Disulfidbindungen zusammengehalten.

Sie sind grundsätzlich für bauliche Zwecke zuständig. Myosin kommt beispielsweise in den Muskeln vor; Keratin ist in Nägeln und Haaren vorhanden.

Es ist in Wasser unlöslich.

Kugelförmiges Protein

Bei diesem Protein ist die Polypeptidkette um sich selbst gefaltet, was zu einer kugelförmigen Struktur führt.

Alle Enzyme fallen in diese Kategorie von Proteinen. Einige Hormone sind ebenfalls globuläre Proteine, zum Beispiel Insulin.

Es ist wasserlöslich.

10.16 Wie erklären Sie sich das amphotere Verhalten von Aminosäuren?

Sol. In wässriger Lösung bildet die Aminosäure Zwitterionen. Die Carboxylgruppe einer Aminosäure kann ein Proton verlieren und die Aminogruppe kann ein Proton aufnehmen und bildet ein dipolares Ion, das als Zwitterion bekannt ist. In zwitterionischer Form können Aminosäuren sowohl als Säure als auch als Base wirken.

Daher können wir sagen, dass Aminosäuren amphoteres Verhalten zeigen.

10.17 Was sind Enzyme?

Sol. Enzyme: Es handelt sich um Proteine, die biologische Reaktionen katalysieren. Sie sind sehr spezifischer Natur und katalysieren nur eine bestimmte Reaktion für ein bestimmtes Substrat.

Sie werden üblicherweise nach dem jeweiligen Substrat oder der jeweiligen Substratklasse und manchmal auch nach der jeweiligen Reaktion benannt. Zum Beispiel: Das Enzym, das die Hydrolyse von Maltose zu Glucose katalysiert, wird nach dem Zucker Maltose als Maltase benannt.

10.18 Welche Auswirkung hat die Denaturierung auf die Struktur von Proteinen?

Sol. Durch Denaturierung werden die Sekundär- und Tertiärstrukturen des Proteins zerstört, die Primärstruktur wird jedoch nicht verändert. Bei der Denaturierung werden sekundär- und tertiärstrukturierte Proteine ​​in primärstrukturierte Proteine ​​umgewandelt. Wenn ihre Sekundär- und Tertiärstrukturen zerstört werden, verliert das Enzym seine Aktivität.

10.19 Wie werden Vitamine klassifiziert? Nennen Sie das Vitamin, das für die Blutgerinnung verantwortlich ist.

Sol. Aufgrund ihrer Löslichkeit in Wasser oder Fett werden Vitamine in zwei Gruppen eingeteilt.

(i) Fettlösliche Vitamine: – Vitamine, die in Fetten und Ölen, jedoch nicht in Wasser löslich sind, werden als fettlösliche Vitamine bezeichnet. Zum Beispiel die Vitamine A, D, E und K.

(ii) Wasserlösliche Vitamine: Vitamine, die wasserlöslich sind, werden als wasserlösliche Vitamine bezeichnet. Zum Beispiel Vitamin B und C.

Vitamin K ist für die Blutgerinnung verantwortlich.

10.20 Warum sind Vitamin A und Vitamin C für uns lebenswichtig? Geben Sie ihre wichtigen Quellen an.

Sol. Vitamin A- Xerophthalmie (Verhärtung der Hornhaut des Auges). Es führt zur Nachtblindheit.

Vitamin C – Skorbut (Zahnfleischbluten)

Daher können wir sagen, dass Vitamin A und C für uns lebenswichtig sind. Die Quellen für Vitamin A und C sind:

Vitamin A- Fischleberöl, Karotten, Butter und Milch

Vitamin C- Zitrusfrüchte, Amla und grünes Blattgemüse.

10.21 Was sind Nukleinsäuren? Erwähnen Sie ihre beiden wichtigen Funktionen.

Sol. Nukleinsäuren: Dies sind die Biomoleküle, die in den Chromosomen aller lebenden Zellen vorkommen. Diese werden auch als Polynukleotide bezeichnet, da es sich um langkettige Polymere aus Nukleotiden handelt.

Es gibt hauptsächlich zwei Arten von Nukleinsäuren – DNA und RNA.

Zwei Hauptfunktionen von Nukleinsäuren sind:

(i) DNA ist für den Erbprozess verantwortlich.

(ii) DNA und RNA sind für die Proteinsynthese in einer Zelle verantwortlich.

10.22 Was ist der Unterschied zwischen einem Nukleosid und einem Nukleotid?

Sol. Im Nukleosid ist die Base an einer bestimmten Position an den Zucker gebunden.

Andererseits sind in einem Nukleotid alle drei Grundkomponenten von Nukleinsäuren (dh Pentosezucker, Phosphorsäure und Base) vorhanden.

Nukleosid = Zucker + Base

Nukleotid = Zucker + Base + Phosphorsäure

10.23 Die beiden Stränge in der DNA sind nicht identisch, sondern komplementär. Erklären.

Sol. DNA liegt in einer helikalen Struktur vor, in der zwei Stränge durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen bestimmten Basenpaaren zusammengehalten werden. Auf Strängen vorhandene Basen bilden keine Bindungen mit denselben Basen wie Cytosin eine Wasserstoffbindung mit Guanin eingeht, während Adenin eine Wasserstoffbindung mit Thymin eingeht. Wir können also sagen, dass zwei Stränge einander ergänzen. Damit Basen Bindungen eingehen können.

10.24 Schreiben Sie die wichtigen strukturellen und funktionellen Unterschiede zwischen DNA und RNA auf.

Sol. Die strukturellen Unterschiede zwischen DNA und RNA sind: –

DNA

Das Zuckermolekül in DNA-Molekülen ist β-D-2-Desoxyribose.

Hier liegt Thymin (T) anstelle von Uracil (U) vor.

Die helikale Struktur der DNA ist doppelsträngig.

RNA

Das Zuckermolekül in RNA-Molekülen ist β-D-Ribose.

Hier ist Uracil (U) vorhanden und Thymin (T) fehlt.

Die helikale Struktur der RNA ist einzelsträngig.

Die funktionellen Unterschiede zwischen DNA und RNA sind: –

DNA

DNA bildet die chemische Grundlage der Vererbung.

Es synthetisiert keine Proteine, sondern übermittelt kodierte Botschaften für die Proteinsynthese in den Zellen.

RNA

RNA ist nicht für die Vererbung verantwortlich.

Es ist an der Proteinsynthese beteiligt.

10.25 Welche verschiedenen Arten von RNA kommen in der Zelle vor?

Sol. (i) Messenger-RNA (m-RNA)

(ii) Ribosomale RNA (r-RNA)

(iii) Transfer-RNA (t-RNA)

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